Eine Gruppe von chinesischen Wissenschaftlern des Institute of Basic Medical Sciences, Chinese Academy of Medical Sciences des Peking Union Medical College in Beijing haben in Rahmen ihrer Forschungsarbeiten das Proteomics-Profil von Amyloid-Plaques in Gehirnen von Patienten mit Morbus Alzheimer, von altersentsprechenden Personen ohne Alzheimer-Erkrankung und von APP/PS1-trangenen Mäusen untersucht. Hierzu sammelten sie mittels „Laser Capture Microdissection“ Amyloid-Plaques und Proben aus angrenzenden Kontrollregionen von Fresh-frozen-Hirnregionen der genannten drei Gruppen. Die Proteine wurden anhand der “Tag-labeling coupled high-throughput mass spectra" quantifiziert (A. d. R: „Tag-labeling coupled high-throughput mass spectra” sind Massenspektra, die aus Daten gewonnen werden, welche wiederum durch chemische Modifikation erweitert werden, und zwar im Hochdurchsatzverfahren). Insgesamt konnten über 4.000 Proteine genau quantifiziert und mehr als 40 sowohl in den Alzheimer-Amyloid-Plaques als auch in den Non-Alzheimer-Plaques, einschließlich der Proteine ApoE, Midkine, VGFR1 und Complement C4, als stark angereichert identifiziert werden. Faszinierender Weise zeigte sich außerdem, dass Proteine, die synaptische Strukturproteine und Complement C1r, C5 und C9 enthielten, in den Alzheimer-Amyloid-Plaques, aber nicht in den Non-Alzheimer-Amyloid-Plaques hochreguliert waren. Darüber hinaus stellten die Forscher fest, dass sich die Proteomics-Muster der Alzheimer-Plaques deutlich von den Amyloid-Plaques der APP/PS1-transgenen Mäusegehirne unterschieden und eine Korrelation mit dem alternden Hippocampus aufwiesen. Diese Untersuchungsergebnisse bieten neue Einblicke in die Zusammensetzung von Amyloid-Plaques, so die Experten. Man hätte zeigen können, dass es unerwartete Unterschiede zwischen Amyloid-Plaques von Alzheimer-Patienten, von nicht an Alzheimer erkrankten Personen und von APP/PS1-Mäusen gibt, die möglicherweise mit verschiedenen pathologischen Prozessen in Zusammenhang stehen.